A hemoglobina é uma das substâncias mais importantes do corpo humano, sendo fundamental para o transporte de oxigênio no sangue. Trata-se de uma proteína encontrada nas hemácias (glóbulos vermelhos), que tem como principal função levar o oxigênio dos pulmões para os tecidos e trazer de volta o gás carbônico para ser eliminado. Mesmo sendo bastante conhecida, muitas pessoas ainda têm dúvidas sobre sua estrutura, como ela atua e por que seus níveis são tão importantes em exames laboratoriais.

🔬 Estrutura da hemoglobina

A estrutura da hemoglobina é do tipo “quaternária”, ou seja, é formada por quatro cadeias polipeptídicas: duas alfa e duas beta. Cada uma dessas cadeias está ligada a um grupo heme, que contém ferro em sua forma ferrosa (Fe2+). O ferro é essencial, pois é ele que se liga diretamente ao oxigênio. Cada molécula da proteína pode transportar até quatro moléculas de oxigênio, uma em cada grupo heme.

Essa organização garante a eficiência no transporte gasoso e também permite uma adaptação rápida às necessidades do organismo, como em momentos de atividade física ou em locais com menor disponibilidade de oxigênio.

🌬 Transporte de oxigênio e dióxido de carbono

A principal função dessa molécula é realizar o transporte de gases. Quando o sangue passa pelos pulmões, ela se liga ao oxigênio, formando a oxiemoglobina. Esse processo é reversível e ocorre de forma eficiente devido à alta afinidade do ferro pelo oxigênio em ambientes ricos nesse gás, como nos alvéolos pulmonares.

Nos tecidos, onde a pressão de oxigênio é menor e a demanda celular é maior, essa afinidade diminui, facilitando a liberação do oxigênio para as células. A molécula também participa do transporte de dióxido de carbono, embora em menor proporção. Ela se liga a esse gás formando a carboemoglobina, ajudando na eliminação do CO2 pelos pulmões.

🧪 Tipos de hemoglobina

No organismo humano existem diferentes tipos dessa proteína, com variações estruturais e funcionais:

• HbA1 (adulto 1): é o tipo mais comum em adultos, composta por duas cadeias alfa e duas beta;
• HbA2: representa uma pequena parte (cerca de 2-3%) e contém duas cadeias alfa e duas delta;
• HbF (fetal): predominante no feto e nos recém-nascidos, composta por duas cadeias alfa e duas gama. Tem maior afinidade pelo oxigênio, facilitando a captação desse gás através da placenta;
• Hemoglobinas variantes: como a HbS (presente na anemia falciforme) ou HbC, que possuem mutações genéticas e causam alterações funcionais.

🧬 Produção e degradação

Ela é produzida durante a eritropoese (formção dos glóbulos vermelhos), que ocorre na medula óssea. Para sua síntese adequada, o organismo precisa de ferro, ácido fólico e vitamina B12. A deficiência desses elementos compromete a formação normal das hemácias e pode levar a diferentes tipos de anemias.

Após cerca de 120 dias de circulação, os glóbulos vermelhos são destruídos pelo baço, e o pigmento vermelho é degradado. O ferro é reutilizado, e o restante do grupo heme é transformado em bilirrubina, que será eliminada na bile.

🩺 Importância clínica

A dosagem de hemoglobina no sangue é um dos exames laboratoriais mais solicitados. Valores abaixo do normal indicam anemia, que pode ser causada por perda sanguínea, deficiências nutricionais ou doenças crônicas. Valores elevados podem ocorrer em situações como policitemia vera ou em locais de grande altitude.

Alterar sua estrutura ou concentração pode comprometer gravemente o transporte de oxigênio e afetar vários órgãos, especialmente o cérebro e o coração.

🧫 Hemoglobina glicada (HbA1c)

Esse é um subtipo formado quando a molécula se liga de forma irreversível à glicose. Esse marcador é muito utilizado no acompanhamento do diabetes, pois indica a média da glicemia dos últimos 2 a 3 meses. Valores elevados de HbA1c estão associados a um maior risco de complicações da doença, como retinopatia, nefropatia e neuropatia diabética.

🧬 Hemoglobinopatias

São doenças hereditárias causadas por alterações nos genes que codificam a hemoglobina. As mais comuns incluem:

• Anemia falciforme: causada por uma mutação que altera a forma das hemácias, tornando-as “falciformes” e mais propensas à destruição;
• Talassemias: caracterizadas por uma produção insuficiente de uma ou mais cadeias da molécula, comprometendo o transporte de oxigênio.

💉 Interpretação de exames

Os valores de referência variam de acordo com o sexo, idade e condições fisiológicas:

• Homens: 13,5 a 17,5 g/dL
• Mulheres: 12,0 a 15,5 g/dL
• Crianças: valores menores, variando conforme a faixa etária

Alterar esses níveis pode indicar:

• Anemia ferropriva (por falta de ferro);
• Anemia megaloblástica (por falta de B12 ou ácido fólico);
• Hemorragias crônicas;
• Doenças renais, que reduzem a produção de eritropoietina;
• Doenças pulmonares ou cardíacas, que aumentam a produção de hemácias como compensação.

🧠 Curiosidades

• A cor vermelha do sangue é atribuída ao grupo heme;
• Ela é responsável por cerca de 90% do peso seco das hemácias;
• O ferro presente na molécula é reciclado pelo organismo, evitando desperdícios.

🔍 Conclusão

A hemoglobina é essencial para a vida, pois garante que o oxigênio chegue a todas as células do corpo. Alterar seus níveis ou estrutura pode comprometer severamente a saúde. Por isso, entender seu papel é fundamental para qualquer profissional ou estudante da área da saúde. Além de ser um indicador clínico vital, essa proteína representa um elo direto entre os sistemas respiratório e circulatório.

Quer adquirir Resumos prontos e eficientes para te ajudar nos estudos? Acessa o site e garanta o seu: https://drafranca.com/estudo-de-biomedicina/